本產(chǎn)品是從牛血漿分離并經(jīng)過魯塞爾（Russell）喹蛇毒液中的活化酶活化處理得到的，濃度為0.5-2.0 mg/mL。
Xa因子蛋白酶的常見切割位點位于Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸殘基之后。根據(jù)蛋白質(zhì)底物構(gòu)象的不同，Xa因子蛋白酶有時也可在其它堿性氨基酸殘基處進行切割。在這些已經(jīng)測序的次級識別位點中，常見是Gly-Arg序列。在E.coli 中不穩(wěn)定的蛋白質(zhì)和被Xa因子次級識別位點切割的蛋白質(zhì)之間似乎存在某種相關(guān)性；這似乎表明這些蛋白是處于部分未折疊的狀態(tài)。Xa因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位點。
Xa因子蛋白酶能與苯甲脒-瓊脂糖發(fā)生特異性結(jié)合而被清除。
分子量
本產(chǎn)品的主要形式分子量約為43 kDa，包含兩條由二硫鍵相連的27 kDa 和16 kDa 的肽鏈。SDS-PAGE電泳時，還原條件下兩條鏈的分子量分別顯示為30 kDa 和20 kDa。
單位定義
在 6小時或更短時間內(nèi)，1 μg的Xa因子蛋白酶能夠使50 μg測試底物實現(xiàn)95%的切割。
活性檢測條件
1 μg的Xa因子蛋白酶加入到50 μg的MBP融合蛋白測序底物（MBP-ΔSal）中。該反應(yīng)體系為50 μL（包含20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 2 mM CaCl2），pH為8.0。23℃下孵育6小時或更短時間內(nèi)，該測試底物實現(xiàn)了95%的切割。
